Формирование пептидной связи: как, почему, где, исчерпывающие факты об этом -

Пептиды выполняют биологическую функцию в организме человека и необходимы для различных видов деятельности. Здесь мы собираемся обсудить все возможные перспективы образования пептидной связи.

Белок – это жизненно важный комплекс. В организме нет другого соединения, содержащего столько азота, сколько присутствует в белке. Как правило, белковое соединение состоит из H, O, N, C и S. Слово «белок» — это греческое слово PROTAS, что означает «переваренный».

Белки были впервые описаны голландским химиком Герардусом Йоханнесом Мюлдером. В этой статье будет кратко рассказано об образовании пептидной связи. Пептидная связь получила другое название – изопептидная связь.

образование пептидной связи — **Пептидная связь**

Кредит изображения- Википедия

Процент белка, присутствующего у здоровых взрослых мужчин, составляет 14%. Белок присутствует в мышечной ткани, зубах и костях. Как правило, пептидные связи образуются в рибосомах клетки в результате синтеза белка.

Узнайте больше о Пептидная связь против фосфодиэфирной связи

Что такое образование пептидной связи?

Формирование пептидная связь является одним из важных процессов в клетке. В организме есть сотни пептидов с различными функциями.

Пептиды представляют собой короткие цепочки различных аминокислот. Связи между ними известны как пептидные связи. Пептидная связь также известна как амидная связь.

Пептидная связь имеет две функциональные группы: 1) карбоксильную группу 2) аминогруппу. Пептиды присутствуют в каждой клетке и играют важную роль в организме человека. Амидная связь называется пептидом. Аминокислоты связаны друг с другом на основе последовательности, закодированной в ДНК. Нет двух белков, идентичных по структуре и функциям. Даже если аминокислоты присутствуют в разных белках, последовательность аминокислот в полипептиде различается; это делает белок химически разнообразным.

Что катализирует образование пептидной связи?

Формирование пептидная связь катализируется пептидилтрансферазой, это фермент на основе РНК.

Белки синтезируются на рибосомах клеток. Образование пептидной связи происходит между аминокислотами Р-сайта и А-сайта рибосомы. Когда одна аминокислота объединяет карбоксильную группу другой аминокислоты, образуется пептидная связь. Белки должны быть включены в рацион, так как белковая пища способствует наращиванию мышечной массы и острому зрению.

Где происходит образование пептидной связи?

Хорошо известным ответом на синтез белка в клетке является рибосома. Следовательно, образование пептидной связи также происходит в рибосомах.

Слово Рибосома также известно как Белковые фабрики. Это основные места синтеза белка. С помощью фермента пептидилтрансферазы катализируется образование пептидной связи. Процесс сближения двух тРНК приведет к образованию пептидной связи с помощью РНК (также известной как рибозим).

Этапы образования пептидной связи:

Пептидная связь связывается между двумя аминокислотами посредством дегидратации.

Деградация белка на более мелкие фрагменты с помощью следующих этапов:

Освобождение полипептидов

Белки необходимо гидролизовать до полипептидных звеньев в присутствии мочевины/гуанидина HCl.

Количество полипептидов

К белку добавляют дансилхлорид, который специфически связывается с n-концевыми аминокислотами с образованием дансил-пептида.

Расщепление полипептида на фрагменты-

полипептиды расщепляются на более мелкие дипептиды двумя способами:

Химическое расщепление

Этот тип расщепления помогает в образовании пептидов при гидролизе, таких как бромид циана (CNBr).

Ферментативное расщепление

Этот метод обычно используется для гидролиза пептидной связи, содержащей лизин или аргинин. Трипсин, химотрипсин, пепсин расщепляет пептидную связь.

Типы пептидов:

Есть три разных пептида:
Олигопептиды
Соединение, состоящее менее чем из 10 аминокислот, называется олигопептидом. Пример - Церулетид.
Полипептиды
Полипептидное соединение, образованное более чем десятью аминокислоты. Некоторыми примерами являются инсулин и гормоны роста. Одна длинная цепь полипептида называется простым белком.
дипептиды
Две аминокислоты соединенные вместе, называются дипептидами. Например, искусственный подсластитель состоит из двух аминокислот, а именно аспарагиновая кислота и фенилаланин.
Трипептиды– Примеры – Глутатион.
Он действует как антиоксидант и необходим для ДНК и пролиферации клеток синтеза белка.
полипептиды– Бывший инсулин
Олигопептиды и полипептиды соединены связями типа дисульфидная связь строить пептидные связи.

Различные классы пептидов-

Молочный белок: Белки молока действуют как ферменты, и они необходимы для расщепления пищеварительных ферментов (кассин). Фермент, расщепляющий белки, называется протеиназы.

Пептоны: Их получают из молока животных путем протеолитического переваривания. Пептоны необходимы для питательные среды подготовка. Есть несколько типов пептидов, таких как глутатион, низин, лизин. Говядина, брокколи, шпинат, курица, картофель, помидоры, апельсины богаты глутатионом. Несколько штаммов стрептококк lactis образуют низин.

Характеристики пептидных связей-

Структура пептида-

CO-NH связь называется пептидной связью. Это ковалентная связь. Пептид представляет собой трехмерную структуру. Полосы поглощения УФ и ИК дают функциональность (функциональные группы). Основная цель IR-связи состоит в том, чтобы идентифицировать амидную связь.
ФИШЕР И ХОФЛ МЕЙСТЕР– Они предположили, что аминокислоты в белках линейно соединены пептидной связью. ИК-спектры пептида показали, что полосы вблизи 3300-3100 см обратные - характерные растяжения NH (NH) вторичных аминов.
УФ: Спектры пептидов. Белки обнаруживают поглощение в 180-200nm область.
Рентгеноструктурные исследования: Он также показывает длину связи и валентные углы.
Структура пептида должна быть сначала гидролизована до составляющих ее аминокислот, отделена и идентифицирована. Например, когда глицин и аланин соединяются вместе, они выделяют воду. Он не обязательно должен быть одинаковым во всех аминокислотах, и он также может быть разным. Следующий этап важен для определения последовательности различных аминокислот, составляющих полипептид.

Биологически важные пептиды-

Некоторые биологически важные пептиды:

Neuropeptides действовать как критический посланников в нейросекреторных клетках, таких как окситоцин, вазопрессин.

1) ОКСИТОЦИН- Окситоцин также известен как наркотик любви. Это непептид и содержит девять альфа-аминокислот. Этот гормон необходим главным образом женщинам. Окситоцин — это пептид, и он вырабатывается в головном мозге. Окситоцин играет существенная роль в репродукции. Окситоцин стимулирует сокращение матки перед родами.

2) ВАЗОПРЕССИН- Это также нанопептид и содержит девять альфа-аминокислот. Он секретируется гипофизом и помогает почкам удерживать воду из мочи.

3) Парвоцеллюлярный нейроны синтезируют кортикотропин-рилизинг-фактор (КРФ), тиреотропин-рилизинг-гормон, гонадотропин-рилизинг-гормон (ГнРГ).

4) Пептиды желудочно-кишечного тракта– ГАСТРИН-(10 аминокислот)- Помогает в секреции соляная кислота в желудке.

5) ГЛЮКАГОН– (10 аминокислот) – гормон поджелудочной железы, участвующий в метаболизм глюкозы. Повышает артериальное давление и антидиуретический гормон; Сенсорные пути опосредуют высвобождение вазопрессина. Вазопрессин синтезируется гипоталамусом и вырабатывается в задней доле гипофиза. И мужчины, и женщины производят вазопрессин.

Кредит изображения-ВИКИМЕДИА

Механизм образования пептидной связи в аминокислотах.

Пептидная связь образуется, когда карбоксильная группа одной молекулы взаимодействует с аминогруппой другой молекулы. Реакция продолжается путем гидролиза, при котором вода удаляется, и образуется пептидная связь. Высвобождение в воде образует амидную связь и необходимо для удаления токсинов. Образование пептидной связи является важным этапом образования. Этот тип реакции известен как реакция конденсации.

Конденсация кислотных и первичных групп за счет удаления воды называется пептидной связью. Пептидная связь имеет плоскую конфигурацию. Образование пептидов требует много энергии, т. эндергоническая реакция. Разнообразные пептиды образуются из пищевых продуктов в процессе пищеварения. Они действуют на факторы роста, гормоны, противомикробные агенты и антиоксиданты.

IMAGE CREDIT–ВИКИМЕДИА

Образование пептидной связи спонтанно?

Существуют широкие диапазоны белки в мире. Это простые белки, глобулярные белки и конъюгированные белки. Они существуют из-за начального формирования пептидная связь.

TОбразование пептидных связей происходит спонтанно, но процесс идет медленно, образуя и разрывая пептидные связи. В природе существует триста аминокислот. Среди них только 20 аминокислот используются белками. Аминокислотная связь представляет собой прочную ковалентную связь, известную как амидная связь. При добавлении аминокислот образующаяся связь представляет собой полипептид. Тест Сангара определяет N-терминал.

В мире существует широкий спектр белков. Это простые белки, глобулярные белки и конъюгированные белки. Они существуют из-за начального образования пептидной связи. То рибосома катализирует образование пептидной связи, поскольку является единицей синтеза белка. Пептидные связи могут быть даже денатурированы или разрушены. Метод, используемый для деградации, Гидролиз.

При гидролизе полипептид распадается на мелкие фрагменты. Расщепление белка затягивается и возможно некоторыми ферментами, такими как пептидазы. Образование пептидной связи присутствует во всех белках и помогает связывать аминокислоты в цепи. Биуретовый тест является одним из необходимых тестов для идентификации пептидной связи.